กรุณาใช้ตัวระบุนี้เพื่ออ้างอิงหรือเชื่อมต่อรายการนี้:
https://buuir.buu.ac.th/xmlui/handle/1234567890/853ระเบียนเมทาดาทาแบบเต็ม
| ฟิลด์ DC | ค่า | ภาษา |
|---|---|---|
| dc.contributor.author | ศิริโฉม ทุ่งเก้า | |
| dc.contributor.author | วรนาฎ จงโยธา | |
| dc.contributor.author | ปุญญิศา วิจิตรศิริ | |
| dc.contributor.author | นิสา ไกรรักษ์ | |
| dc.contributor.other | มหาวิทยาลัยบูรพา. คณะวิทยาศาสตร์ | |
| dc.date.accessioned | 2019-03-25T08:54:47Z | |
| dc.date.available | 2019-03-25T08:54:47Z | |
| dc.date.issued | 2551 | |
| dc.identifier.uri | http://dspace.lib.buu.ac.th/xmlui/handle/1234567890/853 | |
| dc.description.abstract | จากการศึกษาคุณสมบัติของเอนไซม์อมัยเลสที่ได้จากจุลินทรีย์ที่คัดเลือกได้จากแหล่งธรรมชาติในประเทศไทย เปรียบเทียบกับเอนไซม์ทางการค้า Termamyl และ AMG พบว่า เอนไซม์ย่อยแป้งที่ได้จากแบคทีเรีย Bacillus licheniformis และ Bacillus subtilis LK97 เป็นชนิดแอลฟาอะมัยเลส ส่วนเอนไซม์จากรา Aspergillus sp. LK90 เป็นชนิดกลูโคอะมัยเลส โดยเอนไซม์จากทั้งแบคทีเรียและรายังให้กิจกรรมต่ำกว่าเอนไซม์ทางการค้ามาก และจากการศึกษาคุณสมบัติบางประการของเอนไซม์พบว่าเอนไซม์จาก Bacillus ทั้งสองสายพันธุ์ และ Termamy ทำงานได้ดีในช่วงพีเอชใกล้เคียงกันอยู่ในช่วง5.5-6.0 อุณหภูมิที่เหมาะสมต่อกิจกรมของ Termamyl คือ 80 องศาเซลเซียส ส่วนเอนไซม์จาก Bacillus ทำงานได้ดีที่อุณหภูมิ 50 องสาเซลเซียส อิออนของแคลเซียมช่วยให้ Termamyl ทำงานได้ดีขึ้นแต่ไม่มีผลกระตุ้นกิจกรรมของเอนไซม์จาก Bacillus ทั้งสองสายพันธุ์ ขณะที่ EDTA ยับยั้งกิจกรรมของเอมไซม์จากทั้งสามแหล่ง แสดงว่าเป็นเอนไซม์ชนิดที่อิออนโลหะอยู่ในโมเลกุลของเอมไซม์ ส่วนคุณสมบัติของเอนไซม์จากรา Aspergillus sp. LK88 และ Aspergillus sp. LK90 เมื่อศึกษาเปรียบเทียบกับเอมไซม์ทางการค้า AMG พบว่าเอนไซม์ จากทั้ง 3 แหล่งมีพีเอชที่เหมาะสมอยู่ในช่วง 4.5-6.0 โดยเอนไซม์จาก Aspergillus ทั้งสองสายพันธุ์มีกิจกรรมสูงสุดที่อุณหภูมิ 50 องศาเซลเซียส ขณะที่ AMG อยู่ที่ 60 องศาเซลเซียส เอนไซม์จาก Aspergillus จะเสถียรต่อพีเอชในช่วงกว้าง (4.5-8.0) และที่อุณหภูมิ 50 องศาเซลเซียส เวลา 60 นาที พบว่า AMG ยังคงมีกิจกรรมเหลืออยู่เพียง 10 เปอร์เซ็นต์ ขณะที่เอนไซม์จาก Aspergillus ทั้งสองสายพันธุ์พบกิจกรรมเหลืออยู่เพียง 10 เปอร์เซ็นต์ เอนไซม์จาก Aspergillus สามารถย่อยสับสเตรตโมเลกุลใหญ่ เช่น แป้งข้าวโพด และแป้งมันสำปะหลัง ได้ดี ส่วนAMG ย่อยสับสเตรตโมเลกุลเล็ก เช่น มอลโตส และมอลโตไตรโอส ได้ดี เมื่อนำเอนไซม์ Bacillusและ Aspergillus มาใช้ย่อยแป้งมันสำปะหลัง โดยมีการนำเอนไซม์พูลลูแลเนสที่ได้จากแบคทีเรียที่คัดแยกได้มาใช้ร่วมด้วย พบว่าการใช้เอนไซม์ทางการค้า Termamyl และAMG จะได้ค่าสมมูลเด็กซ์สูงถึง 89 เปอร์เซ็นต์ สำหรับการศึกษาชนิดของน้ำตาลที่ได้จากการย่อยแป้งมันสำปะหลังด้วยเอนไซม์จากแหล่งต่างๆ โดยใช้ HPLC พบว่าเป็นน้ำตาลกลูโคส | th_TH |
| dc.language.iso | th | th_TH |
| dc.publisher | คณะวิทยาศาสตร์ มหาวิทยาลัยบูรพา | th_TH |
| dc.subject | แป้งมันสำปะหลัง | th_TH |
| dc.subject | สาขาวิทยาศาสตร์เคมีและเภสัช | |
| dc.title | การสลัดแยกเอนไซม์และศึกษาคุณสมบัติของเอนไซม์สลายแป้งมันสำปะหลังที่ผลิตจากจุลินทรีย์สายพันธุ์ที่คัดเลือกได้ | th_TH |
| dc.title.alternative | Extraction and characterization of cassava starch-hydrolyzing enzyme produced from selected microbial strains | en |
| dc.type | งานวิจัย | |
| dc.year | 2551 | |
| dc.description.abstractalternative | Some properties of amylolytic enzymes from selected microbial stains isolated from Thailand were studied compare with the commercial enzymes (Termamyl and AMG.) The data showed that enzyme from Bacillus licheniformis and bacillus subtilis LK97 was glucoamylase. The activities of amylase enzymes from bacillus and Aspergillus were very low when compare with the commercial enzyme. Enzyme from Bacillus spp. And the commercial Termamyl were optimal in a range of pH 5.5-6.0. The optimum temperature of Termamyl and enzyme from both strains of Bacillus was 80 and 50 ˚C, respectivety. Ca²+ was the activator of Termamyl, but no effected on Bacillus enzymes. The enzymes from three sources were inhibited by EDTA, suggesting that these enzymes are metalloenzyme. For some general properties of fungal enzymes, pH optimum of Aspergillus enzymes and the commercial AMG were between 4.5-6.0. The highest activity of Aspergillus enzymes and AMG was found at 50 and 60 ˚C, respectively. However, enzyme from both strains of Aspergillus was stable in a wide pH range (4.5-8.0). The activities of AMG and Aspergillus enzyme remaines 90 and 10%, respectively, when incubated enzymes at 50 ˚C for 60 min. Enzymes from Aspergillus hydrolyzed large molecule of polysaccharide such as corn starch and cassava starch, whereas, the suitable substrates of AMG were amall molecule (maltose and maltotriose). Cassava starch digestion by commercial enzymes and microbial enzymes was also studied. Pullulanase from selected bacterium was used for hydrolysis starch after digest with enzyme from Bacillus and Aspergillus. Dextrose Equivalent of cassava starch hydrolysis with Termamyl and AMG was 89% but 2.18% when using selected microbial strains. The major product of cassava starch hydrolysis detected by HPLC method was glucose | en |
| ปรากฏในกลุ่มข้อมูล: | รายงานการวิจัย (Research Reports) | |
แฟ้มในรายการข้อมูลนี้:
ไม่มีแฟ้มใดที่สัมพันธ์กับรายการข้อมูลนี้
รายการทั้งหมดในระบบคิดีได้รับการคุ้มครองลิขสิทธิ์ มีการสงวนสิทธิ์เว้นแต่ที่ระบุไว้เป็นอื่น