กรุณาใช้ตัวระบุนี้เพื่ออ้างอิงหรือเชื่อมต่อรายการนี้:
https://buuir.buu.ac.th/xmlui/handle/1234567890/3921ระเบียนเมทาดาทาแบบเต็ม
| ฟิลด์ DC | ค่า | ภาษา |
|---|---|---|
| dc.contributor.author | สามารถ สายอุต | |
| dc.contributor.other | มหาวิทยาลัยบูรพา. คณะวิทยาศาสตร์ | |
| dc.date.accessioned | 2020-05-01T07:10:30Z | |
| dc.date.available | 2020-05-01T07:10:30Z | |
| dc.date.issued | 2563 | |
| dc.identifier.uri | http://dspace.lib.buu.ac.th/xmlui/handle/1234567890/3921 | |
| dc.description.abstract | งานวิจัยในครั้งนี้ศึกษาผลของเอนไซม์โบรมีเลนและปาเปนในการผลิตเจลาตินไฮโดรไลเสต จากหนังปลาเรียวเซียวและหนังปลาวัวให้มีฤทธิ์ยับยั้งเอนไซม์แองจิโอเทนซิน คอนเวอร์ติง และฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระโดยทาการไฮโดรไลเสตเจลาตินจากหนังปลาทั้งสองชนิด การผลิตเจลาตินไฮโดรไลเสตที่ระดับการย่อยร้อยละ 10, 20, 30 และ 40 ส่งผลต่อการมีกิจกรรมต้านอนุมูลอิสระที่เพิ่มขึ้น โดยมีอัตราส่วนเอนไซม์ปาเปนต่อเจลาตินที่ 1.47% (E/S) เพื่อผลิตเจลาตินไฮโดรไลเสตที่ระดับ DH 40% เอนไซม์ปาเปนมีความจาเพาะต่อการย่อยเจลาตินหนังปลาวัว เจลาตินไฮโดรไลเสตที่ระดับการย่อยร้อยละ 40 มีฤทธิ์การต้านอนุมูลอิสระทดสอลโดย DPPH และ ABTS มากที่สุด ซึ่งเปปไทด์ที่ได้มีความสามารถในการต้านการเกิดออกซิเดชันได้ ซึ่งเป็นประโยชน์ต่อการนาไปใช้ในอาหารและสุขภาพของผู้บริโภค การย่อยคอลลาเจนและเจลาตินด้วยเอนไซม์ปาเปนทาให้ได้เปปไทด์ที่ระดับ DH มากขึ้น เป็นการเพิ่มฤทธิ์ยับยั้งเอนไซม์ ACE มากขึ้น หลังจากการทาบริสุทธิ์และวิเคราะห์ลาดับกรดอะมิโนด้วยเครื่อง mass spectrometer พบว่าลาดับกรดอะมิโนของเปปไทด์ใน fraction E คือ APSFSDIPNPIGSE การมีกิจกรรมการยับยั้ง ACE ที่สูง อาจเป็นเพราะการมีกรดอะมิโนชอบน้า (Ala) ที่ปลายหมู่คาร์บอกซีและการมีกรดอะมิโนวงแหวนบริเวณปลายสายเปปไทด์ การย่อยช่วยให้เจลาตินเปปไทด์มีสายสั้นลง และมีเปปไทด์ที่มีกรดอะมิโนหมู่ hydrophobic ปลายสายมากขึ้น เพิ่มประสิทธิภาพในการเป็นสารยับยั้งเอนไซม์ ACE ได้มากขึ้น องค์ความรู้ที่ได้ทาให้เข้าใจกระบวนการผลิตคอลลาเจนเปปไทด์ที่ฤทธิ์ยับยั้งเอนไซม์ ACE และฤทธิ์ต้านอนุมูลอิสระ เป็นประโยชน์ต่อการผลิตผลิตภัณฑ์ทางเลือกใหม่แก่ผู้มีความดันโลหิตสูงและผู้รักสุขภาพ | th_TH |
| dc.description.sponsorship | งานวิจัยนี้ได้รับทุนสนับสนุนการวิจัยจากงบประมาณเงินรายได้ (เงินอุดหนุนจากรัฐบาล) ประจำปีงบประมาณ 2561 มหาวิทยาลัยบูรพา ผ่านสำนักคณะกรรมการวิจัยแห่งชาติ | th_TH |
| dc.language.iso | th | th_TH |
| dc.publisher | คณะวิทยาศาสตร์ มหาวิทยาลัยบูรพา | th_TH |
| dc.subject | อนุมูลอิสระ | th_TH |
| dc.subject | คอลลาเจน | th_TH |
| dc.subject | สาขาวิทยาศาสตร์เคมีและเภสัช | th_TH |
| dc.title | การผลิตเจลาตินไฮโดรไลเสตที่มีฤทธิ์ยับยั้งเอนไซม์ ACE และต้านอนุมูลอิสระโดยใช้เอนไซม์ papain และเอนไซม์ bromelain | th_TH |
| dc.title.alternative | Production of gelatin hydrolysate with ACE inhibitory and antioxidative activities by papain and bromelain | th_TH |
| dc.type | Research | th_TH |
| dc.author.email | samarts@buu.ac.th | th_TH |
| dc.year | 2563 | th_TH |
| dc.description.abstractalternative | This work aims to evaluate the effect of bromelain and papain to prepare gelatin hydrolysates with ACE inhibitory activity and antioxidative activity. Fish skin gelatin from giant catfish and unicorn leatherjacket was hydrolyzed by bromelain and papain. Papain showed high specificity to weed fish skin gelatin. The production of gelatin hydrolyzate at digestion levels of 10, 20, 30 and 40 percent has an effect on increased antioxidant activity. With the ratio of enzyme to substrate of 1.47% (E/S), gelatin hydrolyzate had degree of hydrolysis (DH) with 40%. The gelatin hydrolyzate with DH 40% showed the hihest in antioxidant activity tested by DPPH and ABTS, which has the ability to resist oxidation. Digestion of collagen and gelatin using papain leads to increased DH level of peptide, increasing the ACE inhibitory activity. The gelatin hydrolysated was purified using gel filtration chromatography and analyzed amino acid sequence analysis using a mass spectrometer. The amino acid sequence of the purified peptide (fraction E) was APSFSDIPNPIGSE. The higher in ACE inhibitory activity might be due to the presence of hydrophobic amino acids (Ala) and aromatic ring amino acids at the end of the peptide chain. Hydrolysis collagen by using papain provided a shorten peptides. The peptides with hydrophobic amino acids at the end of chain increased the ACE inhibitory activity. Production of collagen peptides having ACE inhibitory and antioxidant activity process using enzymes could significantly benefit to produce alternative products that could save as a potential source of functional food ingredients for heath promotion. | th_TH |
| ปรากฏในกลุ่มข้อมูล: | รายงานการวิจัย (Research Reports) | |
แฟ้มในรายการข้อมูลนี้:
| แฟ้ม | รายละเอียด | ขนาด | รูปแบบ | |
|---|---|---|---|---|
| 2564_064.pdf | 1.98 MB | Adobe PDF | ดู/เปิด |
รายการทั้งหมดในระบบคิดีได้รับการคุ้มครองลิขสิทธิ์ มีการสงวนสิทธิ์เว้นแต่ที่ระบุไว้เป็นอื่น