กรุณาใช้ตัวระบุนี้เพื่ออ้างอิงหรือเชื่อมต่อรายการนี้: https://buuir.buu.ac.th/xmlui/handle/1234567890/3485
ระเบียนเมทาดาทาแบบเต็ม
ฟิลด์ DC ค่าภาษา
dc.contributor.authorสมชาติ แม่นปืนth
dc.contributor.otherมหาวิทยาลัยบูรพา. คณะวิทยาศาสตร์
dc.date.accessioned2019-04-06T11:03:34Z
dc.date.available2019-04-06T11:03:34Z
dc.date.issued2559
dc.identifier.urihttp://dspace.lib.buu.ac.th/xmlui/handle/1234567890/3485
dc.descriptionโครงการวิจัยประเภทงบประมาณเงินรายได้จากเงินอุดหนุนรัฐบาล (งบประมาณแผ่นดิน) ประจำปีงบประมาณ พ.ศ. 2559th_TH
dc.description.abstractเอนไซม์ไทโรซิเนสเป็นเอนไซม์ในกลุ่มโพลีฟีนอลออกซิเดสที่มีไอออนโลหะคอปเปอร์ 2 ตัวเป็นโคแฟคเตอร์ที่ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันของไทโรซีนและโดปาที่พบอยู่ในกระบวนการสร้างเมลานิน โดยในเซลล์ผิวหนังของมนุษย์นั้นเมลานินมีหน้าที่สำคัญในการป้องกันผิวหนังจากแสงแดด อย่างไรก็ตามการผลิตเมลานินที่มากเกินความจ าเป็นอาจก่อให้เกิดโรคความผิดปกติของสีผิวได้เพราะฉะนั้นการยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ไทโรซิเนสจะสามารถช่วยลดปริมาณเมลานินที่มากเกินไปได้ โดยในปัจจุบันสารที่ใช้ยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ไทโรซิเนสนั้นได้มาจากสารสกัดจากผลิตภัณฑ์ธรรมชาติที่นิยมใช้ผสมในเครื่องสำอาง ได้แก่ กรดโคจิกที่เป็นสารใน กลุ่มไฮดรอกซีไพราโนนและอาร์บูตินที่เป็นสารในกลุ่มไกลโคซิลไฮโดรควิโนน เป็นต้น ซึ่งสารทั้งสองชนิดนี้เป็นสารประกอบอะโรมาติกที่มีโครงสร้างคล้ายคลึงกับสารตั้งต้น ดังนั้นวัตถุประสงค์ของโครงการวิจัยนี้คือศึกษาการยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ไทโรซิเนสโดยสารประกอบทางเคมีที่ได้จากพืชสมุนไพรพื้นบ้านที่พบได้ในแถบพื้นที่ภาคตะวันออกของประเทศไทย โดยในการศึกษานี้ได้สกัดสารประกอบทางเคมีจากใบเร่วหอมซึ่งเป็นวัสดุเหลือทิ้งจากภาคการเกษตร โดยองค์ประกอบทางเคมีที่พบอยู่มากนั้นจะอยู่ในส่วนสกัดที่เป็นน้ำมันหอมระเหยของใบเร่วหอมซึ่งก็คือสารเมทิลชาวิคอล โดยวิธีการศึกษานั้นใช้วิธีการวัดจลนศาสตร์การยับยั้งของเอนไซม์ไทโรซิเนสโดยสารเมทิลชาวิคอลด้วยวิธีสเปคโตรโฟโตเมตรีเปรียบเทียบกับสารยับยั้งที่เป็นกรดโคจิก ซึ่งผลการศึกษาพบว่าสารเมทิลชาวิคอลนั้นสามารถยับยั้งการทำงานของเอนไซม์ไทโรซิเนสได้ทั้งในปฏิกิริยาที่ใช้ไทโรซีนและโดปาเป็นสารตั้งต้นโดยสารเมทิลชาวิคอลจะใช้กลไกการยับยั้งแบบแข่งขันในสภาวะที่ใช้ไทโรซีนเป็นสารตั้งต้น ด้วยค่าคงที่การยับยั้งเท่ากับ 0.28 มิลลิโมลาร์ ในขณะที่ในสภาวะที่ใช้โดปาเป็นสารตั้งต้นนั้นสารเมทิลชาวิคอลจะใช้กลไกการยับยั้งแบบ ไม่แข่งขัน ด้วยค่าคงที่การยับยั้ง 2 ค่าเท่ากับ 0.79 และ 3.60 มิลลิโมลาร์โดยรูปแบบการยับยั้งเอนไซม์ไทโรซิเนสของสารเมทิลชาวิคอลนั้นสอดคล้องกับรูปแบบการยับยั้งเอนไซม์ไทโรซิเนสของกรดโคจิกภายใต้สภาวะที่ใช้สารตั้งต้นชนิดเดียวกัน อย่างไรก็ตามค่าคงที่การยับยั้งเอนไซม์โดยกรดโคจิกในสภาวะที่ใช้ไทโรซีนเป็นสารตั้งต้นนั้นมีค่าน้อยกว่าการยับยั้งด้วยสารเมทิลชาวิคอลประมาณ 39 เท่า และในสภาวะที่ใช้โดปาเป็นสารตั้งต้นพบว่าค่าคงที่การยับยั้งเอนไซม์โดยกรดโคจิกมีค่าน้อยกว่าการยับยั้งด้วยสารเมทิลชาวิคอลประมาณ 21 และ 50 เท่าตามลำดับ ซึ่งผลการทดลองที่ได้นี้ได้ชี้ให้เห็นว่าสารเมทิลชาวิคอลที่ได้จากส่วนสกัดที่เป็นน้ำมันหอมระเหยของใบ เร่วหอมนั้นสามารถยับยั้ง การทำงานของเอนไซม์ไทโรซิเนสได้และมีรูปแบบการยับยั้งเอนไซม์ไทโรซิเนสไปในทิศทางเดียวกันกับกรดโคจิก ถึงแม้ว่าประสิทธิภาพในการยับยั้งเอนไซม์ไทโรซิเนสนั้นจะต่ำกว่ากรดโคจิกก็ตามโดยผลการศึกษาที่ได้นี้จะเป็นข้อมูลฐานสำคัญสำหรับการพัฒนาตัวยับยั้งเอนไซม์ไทโรซิเนสที่อยู่ในกลุ่มเดียวกันกับ สารเมทิลชาวิคอลได้ในอนาคตth_TH
dc.language.isothth_TH
dc.publisherคณะวิทยาศาสตร์ มหาวิทยาลัยบูรพา
dc.subjectน้ำมันหอมระเหยth_TH
dc.subjectเร่วหอมth_TH
dc.subjectสาขาวิทยาศาสตร์เคมีและเภสัชth_TH
dc.titleการยับยั้งเอนไซม์ไทโรซิเนสโดยสารบริสุทธิ์จากน้ำมันหอมระเหยของใบเร่วหอมth_TH
dc.title.alternativeAnti-tyrosinase activity of a purified compound in essential oil from Etlingera pavieana (Pierre ex Gagnep.) R. M. Sm. leavesen
dc.typeResearch
dc.author.emailsomchart@go.buu.ac.thth_TH
dc.year2559
dc.description.abstractalternativeTyrosinase is a dicopper polyphenol oxidase that catalyzes the oxidation of L-tyrosine and L-DOPA and found as the first reaction in melanogenesis. In human, melanin produced from melanocytes is responsible for skin protection from sunlight. However, the excess production of melanin can cause hyperpigmentation. Therefore, inhibition of tyrosinase activity can reduce the pigmentation disorders. In the present, the use of natural extract to inhibit tyrosinase activity has been recently of interest and widely used in pharmaceutical industry. Kojic acid, a hydroxypyranone derivative, and arbutin, a glycosylated hydroquinone derivative, are the compounds that have been extracted from natural sources and have anti-tyrosinase activity. These two compounds contain aromatic component that is similar to tyrosinase substrates, Ltyrosine and L-DOPA. Hence, in this project, we attempt to investigate the kinetics of tyrosinase inhibition by a naturally isolated compound, methyl chavicol, which was extracted from Etlingera pavieana (Pierre ex Gagnep.) R. M. Sm. leaves and mainly found in essential oil extract, using spectrophotometry. The tyrosinase inhibition by methyl chavicol was also compared with the inhibition by kojic acid. The results showed that methyl chavicol which was derived from E. pavieana (Pierre ex Gagnep.) R. M. Sm. leave extract can inhibit tyrosinase activity in the reaction using either L-tyrosine or L-DOPA as a substrate. Using L-tyrosine as a substrate, methyl chavicol inhibits tyrosinase via competitive inhibition with inhibition constant (Ki ) value of 0.28 mM. While, tyrosinase inhibition by methyl chavicol is non-competitive type when L-DOPA used as a substrate. Two inhibition constants, KiE and KiES, for non-competitive inhibition can be determined to be 0.79 and 3.60 mM, respectively. These two types of tyrosinase inhibition by methyl chavicol are similar to the inhibition by kojic acid, albeit the inhibition constant values obtained from both types of inhibition are much higher. Although, the inhibition constant values obtained from methyl chavicol inhibition are much higher than that obtained from kojic acid inhibition, this study indicates that methyl chavicol which was derived from E. pavieana (Pierre ex Gagnep.) R. M. Sm. leave extract is able to inhibit tyrosinase activity. The results obtained in this study are the basis for future development of anti-tyrosinase agents that have structure similar to methyl chavicolen
ปรากฏในกลุ่มข้อมูล:รายงานการวิจัย (Research Reports)

แฟ้มในรายการข้อมูลนี้:
แฟ้ม รายละเอียด ขนาดรูปแบบ 
2562_032.pdf1.67 MBAdobe PDFดู/เปิด


รายการทั้งหมดในระบบคิดีได้รับการคุ้มครองลิขสิทธิ์ มีการสงวนสิทธิ์เว้นแต่ที่ระบุไว้เป็นอื่น