กรุณาใช้ตัวระบุนี้เพื่ออ้างอิงหรือเชื่อมต่อรายการนี้: https://buuir.buu.ac.th/xmlui/handle/1234567890/2016
ระเบียนเมทาดาทาแบบเต็ม
ฟิลด์ DC ค่าภาษา
dc.contributor.authorพัชรนันท์ อมรรัตนพันธ์
dc.contributor.otherมหาวิทยาลัยบูรพา. คณะวิทยาศาสตร์
dc.date.accessioned2019-03-25T09:10:37Z
dc.date.available2019-03-25T09:10:37Z
dc.date.issued2560
dc.identifier.urihttp://dspace.lib.buu.ac.th/xmlui/handle/1234567890/2016
dc.description.abstractงานวิจัยนี้ได้ศึกษาการตรึงเอนไซม์ไลเปสจากเชื้อ Bacillus sp. BLCD 003 บนแร่- มอนท์มอริลโลไนท์และแร่เวอร์มิคูไนท์โดยวิธีดูดซับทางกายภาพ พบว่า เอนไซม์ไลเปส ตรึงรูปบนแร่มอนท์มอริลโลไนท์มีกิจกรรมของเอนไซม์ เท่ากับ 0.13 ± 0.08 ยูนิตต่อ กรัม ในขณะที่เอนไซม์ไลเปสตรึงรูปบนแร่เวอร์มิคูไลท์ไม่มีกิจกรรมของเอนไซม์เหลืออยู่ จึงได้นำเอนไซม์ไลเปสตรึงรูปบนแร่เวอร์มิคูไลท์ไปศึกษาของปัจจัยต่าง ๆ ที่มีต่อ ปฏิกิริยาทรานส์เอสริฟิเคชันเพื่อสังเคราะห์ไบโอดีเซล (เมทิลเอสเทอร์) พบว่า สภาวะที่ สามารถเร่งปฏิกิริยาทรานส์เอสเทอริฟิเคชันได้ดีที่สุด คือ การใช้อัตราส่วนโดยโมล ระหว่างน้ำมันปาล์มกับเมทานอล เท่ากับ 1 : 3 ดำเนินปฏิกิริยาที่อุณหภูมิ 37 องศาเซล เซียล เป็นเวลา 24 ชั่วโมง และใช้เอนไซม์ไลเปสตรึงรูปบนแร่-มอนท์มอริลโลไนท์ ความ เข้มข้น 250 เปอร์เซ็นต์ (เทียบกับน้ำหนักของน้ำมันปาล์ม) หรือใช้ Crude lipase ความเข้มข้น 50 เปอร์เซ็นต์ เป็นตัวเร่งปฏิกิริยา จากนั้นเมื่อนำผลิตภัณฑ์จากปฏิกิริยาที่ดำเนินภายใต้สภาวะที่เหมาะสมไปวิเคราะห์ด้วยิวธี HPLC พบว่ามีผลิตภัณฑ์เมทิลเอส เทอร์เกิดขึ้นทั้งในปฏิกิริยาที่ใช้เอนไซม์ไลเปสตรึงรูปบนแร่มอนท์มอริลโลไนท์และ ปฏิกิริยาที่ใช้ Crude lipase แต่ไม่สามารถระบุชนิดของเมทิลเอสเทอร์ได้th_TH
dc.description.sponsorshipโครงการวิจัยนี้ได้รับทุนอุดหนุนจากสำนักงานคณะกรรมการวิจัยแห่งชาติประเภทเงินรายได้ (เงินอุดหนุนรัฐบาล) ประจำปีงบประมาณ 2558th_TH
dc.language.isothth_TH
dc.publisherคณะวิทยาศาสตร์ มหาวิทยาลัยบูรพาth_TH
dc.subjectการตรึงเอนไซม์th_TH
dc.subjectสาขาวิทยาศาสตร์เคมีและเภสัชth_TH
dc.subjectเอนไซม์ไลเปสth_TH
dc.subjectแร่เวอร์มิคูไลท์th_TH
dc.titleการพัฒนาการตรึงเอนไซม์ไลเปสประสิทธิภาพสูงจากแบคทีเรียบนวัสดุราคาประหยัดเพื่อใช้ในการผลิตไบโอดีเซลth_TH
dc.title.alternativeDevelopment of high-efficiency lipase immobilization on economic efficiency carrier for biodiesel productionen
dc.typeResearchth_TH
dc.author.emailpatcharanan@buu.ac.th
dc.year2560
dc.description.abstractalternativeThis research aimed to investigate the immobilization of Bacillus sp. BLCD 003-derived lipase on Montmorillonite and Vermiculite via physical adsorption method. Results revealed that Montmorillonite-immobilized lipase retained its activity of 0.13 ± 0.08 U/g whereas Vermiculite- immobilized lipase showed on activity. Therefore, Montmorillonite-immobilized lipase was selected for the study on the effects of different parameters on transesterification for biodiesel or methyl esters production. It was found that optimal conditions on transesterification for biodiesel or methyl esters production. It was found that optimal conditions for lipase-catalyzed transesterification were 1 : 3 molar ratio of palm oil and methanol, 37 °C for 24 hours using either Montmorillonite-immobilized lipase with concentration of 250% (relative to the weight of palm oil) or crude lipase with concentration of 50% as catalyst. Samples obtained from the optimal conditions were analyzed by HPLC method. The results revealed that methyl esters were produced in both transesterification reactions using Montmorillonite-immobilized lipase and crude lipase. Unfortunately, methyl esters could not be identifieden
ปรากฏในกลุ่มข้อมูล:รายงานการวิจัย (Research Reports)

แฟ้มในรายการข้อมูลนี้:
แฟ้ม ขนาดรูปแบบ 
2560_031.pdf26.3 MBAdobe PDFดู/เปิด


รายการทั้งหมดในระบบคิดีได้รับการคุ้มครองลิขสิทธิ์ มีการสงวนสิทธิ์เว้นแต่ที่ระบุไว้เป็นอื่น